ПЛАН

ВСТУП.

ПОРІВНЯННЯ 1 І 2 ТИПІВ ДІАБЕТУ.

ІСТОРІЯ ДІАБЕТУ.

ЕПІДЕМІОЛОГІЯ.

ОЖИРІННЯ.

ФІЗІОЛОГІЯ І БІОХІМІЯ РЕГУЛЯЦІЇ ЦУКРУ.

ОГЛЯД МЕТАБОЛІЗМУ ГЛЮКОЗИ.

РЕГУЛЯЦІЯ ГЛЮКОЗИ В КРОВІ.

ПІСЛЯ ЇЖІ - РОЛЬ ІНСУЛІНУ.

ВИКОРИСТАННЯ ГЛЮКОЗИ.

ДІЯ ЖИРІВ.

ГОЛОДУВАННЯ - РОЛЬ ГЛЮКАГОНУ.

ГОЛОД.

"ГОЛОД ПОСЕРЕД ДОСТАТКУ".

ВПЛИВ ПЕЧІНКИ НА РІВЕНЬ ГЛЮКОЗИ.

ІСТОРІЯ ІНСУЛІНУ.

СИНТЕЗ ІНСУЛІНУ.

СТРУКТУРА ІНСУЛІНУ.

СЕКРЕЦІЯ ІНСУЛІНУ.

ІНСУЛІНОВИЙ РЕЦЕПТОР.

ДІЯ ІНСУЛІНУ.

СПИСОК ВИКОРИСТАНОЇ ЛІТЕРАТУРИ

Історія інсуліну.

Синтез інсуліну.

Інсулін - виробляючі клітки тіла називаються Б-клітинами і вони знаходяться в підшлунковій залозі. Ці скупчення кліток разом утворюють острівці Лангерганса, названого на честь німецького медичного студента, який описав їх.

Синтез інсуліну починається з транскрипції гена інсуліну, який знаходиться в 11 хромосомі. В результаті трансляції мРНК утворюється білок з 110 амінокислот. Цей перший продукт трансляції названий препроінсуліном, є неактивним. Він містить сигнальний пептид, що складається з 24 амінокислот, залишки яких потрібні для переходу поліпептидного ланцюга, що росте, через мембрану в ендоплазматичний ретикулум. У ендоплазматичному ретикулумі від препроінсуліну за допомогою протеази відщеплюється сигнальний пептид і утворюється проінсулін. Проінсулін складається з 1 ланцюга, що містить 3 домени В-цепі, що містить аміногрупу, – N-кінець, А-цепі, що містить карбоксильну групу, – С-конец і що сполучає ці ланцюги С-пептід. Всередині ендоплазматичного ретикулума специфічні пептидази видаляють С-пептід проинсуліну, виникає доспіла активна форма інсуліну.

У апараті Гольджі інсулін і вільний С-пептід упаковуються в секреторні гранули, які накопичуються в цитоплазмі В-клітин.

Екзоцитоз гранул здійснюється входом глюкози у В-клітину.

Структура інсуліну.

У 1958 році Фредрік Санджер був нагороджений своєю першою Нобелівською премією за встановлення послідовності АМК, складові інсулін. Вперше був визначений в протеїні порядок побудови АМК (першорядна послідовність).

Інсулін складається з 2-х ланцюгів АМК, названі ланцюгом А (21АМК) і ланцюгом В (30АМК), які зв'язані разом двома дисульфідними містками. Молекула інсуліну сполучає також внутрішньо молекулярний дисульфідний місток, що сполучає 6 і 11 залишків А-цепі разом.

У багатьох видів тварин склад А, В ланцюгів молекули мають значну схожість по первинній структурі з інсуліном людини. З цієї причини свинячий інсулін може підтримувати зворотний недолік рівня людського інсуліну у пацієнтів-діабетиків. Сьогодні свинячий інсулін переважно заміщений масовим виробництвом людського інсуліну бактеріями (рекомбінантний інсулін).

Молекули інсуліну схильні утворювати димери в р-ре і у присутності іонів цинку інсулінові димери з'єднуються в гексомери. Тоді як мономери інсуліну легко дифундирують в крові і діють стрімко, гексомери розповсюджуються поволі і тому їх ефект наступає поволі.


Секреція інсуліну.

Збільшення рівня глюкози всередині клітин підшлункової залози запускає викид інсуліну.

1)Глюкоза транспортується у В-клетку двома переносниками глюкози (GLUT2). Під дією глюкокинази вона фосфорується. Цей етап дуже швидкий і ефективно замикає глюкозу усередині клітки

2)Метаболізм глюкози продовжується, АТФ виробляється в мітохондріях.

3)Збільшення в АТФ чим АДФ закриває АИФ-залежні К-канали в мембрані В-клітки. Позитивно заряджені іони калія не виходять з В-клітки.

4) Підвищення позитивного заряду всередині В-клетки є причиною деполяризації.

5)Кальцієві канали відкриваються, потік іонів кальцію (Са 2+), що виділяються, поступає в клітку.

6) Збільшення концентрації кальцію усередині клітки приводить до секреції інсуліну шляхом екзоцитозу.

Є 2 фази виходу інсуліну у відповідь на підвищення глюкози. Перша – негайне звільнення інсуліну, який зберігається в секреторних гранулах. Після невеликої затримки починається друга фаза, триваліша, ніж перша, коли йде звільнення недавно синтезованого інсуліну.

Звільнившись, інсулін залишається активним тільки короткий час, після цього розпадається за допомогою ферментів. Інсуліназа в печінці і нирках розщеплює інсулін, циркулюючий в плазмі, в результаті інсулін має період напіврозпаду, що становить близько 6 хвилин.


Інсуліновий рецептор.

Чистий ефект інсуліну пов'язаний із запуском каскаду реакцій фофорилірування і дефосфореліровуванння. Цей процес припиняється дефосфореліровуванння інсулінового рецептора.

Інсуліновий рецептор схожий з рецепторами інших полипептидних гормонів – рецептор інсуліну вбудований в цитоплазматичну мембрану і складається із сполучених два -субодиниць і два -субодиниць. -субодиниці позаклітинні і містять інсулін –зв’язуюче місце. -субодиниці пронизують мембранний біслой і містять фермент тирозинкиназу. Кинази фосфорилюють протеїни (протилежні по дії киназам ферменти, фосфотазами, що називаються).

Схема 3: Інсуліновий рецептор.

Інсуліновий рецептор це тирозин – киназовий рецептор і складається з пари -субодиниць і пари – субодиниць. Інсулін зв'язується -субодиницями і викликає конформаційні зміни, які передаються -субодиницями які аутофосфорилються і ініціюють каскад реакцій фосфорилювання і дефосфорилювання.

Відбувається фосфорилювання - субодиниць по декільком тирозиновим залишкам, тобто один – ланцюг фосфорилює інший - ланцюг тієї ж молекули рецептора. Це приводить до зміни субстратної специфічності тирозинкинази, яка стає здатною фосфорилювати інші внутріклітинні білки, наприклад, субстрат інсулінового рецептора ISR фосфорильований ISR активує ферменти, наприклад, тирозинову фосфопротеінкиназу і білки, що беруть участь в регуляції клітинних процесів.


Дія інсуліну.

Скріплення інсуліну в широких межах відбувається в різні періоди часу.

Майже відразу інсулін підвищує споживання глюкози в багатьох тканинах, переносником GLUT4 транспортер глюкози, наприклад скелетні м'язи і жирові тканини. Інсулін збільшує активність цих переносників і збільшує їх число стимуляцією відновлення у внутріклітинному просторі на поверхні клітки. Не всі тканини потребують інсуліну для отримання наддози глюкози. Такі тканини як клітки печінки, червоні кров'яні тільця, слизова оболонка кишки, нирки і клітки нервової системи використовують глюкозовий переносник, не залежавши від інсуліну.

Від хвилин до годин інсулін змінює активність різних ферментів як результат обмінів в їх фосфорильованому значенні.

За декілька днів інсулін збільшує кількість багатьох метаболічних ферментів. Це відбивається збільшенням в гені транскрипції РНК і ферментного синтезу.


СПИСОК ВИКОРИСТАНОЇ ЛІТЕРАТУРИ

1.Майданник В.Г. Педиатрия. К., АСК, 1999..-832 с.

2.Шабалов А.Д. Детские болезни. М., ГЄОТАР, 2000.- 1074 с.

3.Хегглин Р. Дифференциальный диагноз в педиатрии. М, МИА, 1999. – 670 с.

4.Тринус Ф.П. Фармакотерапевтический справочник. К., 1998. 880 с.

5.Люшер М. „Цвет Вашего характера”; Пер. С англ.. — М.: Вече, 1996. — 400 с.

6.Духонченко Я.М., Дац М.С. Цукровий діабет у дітей. — К.: Здоров’я, 1998. — 140 с.

7.Психодиагностика: Уч. Для вузов / Л.Ф.Бурлачук. — СПб.: Питер, 2003. — 352 с.

8.Сверкунова О. У ребенка — диабет (помощь психолога) // Диабетик — №9. — 1993. — С. 8-12.

9.Холодова Е. Что такое диабет. // Диабетик — №9. — 1993. — С. 4-8.

10.Норман К. Анатомия болезни с точки зрения пациента: Пер. С англ. — М.: Психодиагностика, 1992. — 95 с.

11.Шорохова Е.В. Психологический аспект проблемы личности. - В кн.: Теоретические проблемы психологии личности. - М.:1974.- С.3-33.

12.Учителю о педагогической технике / Под ред. Л.И.Рувинского. -М.: Педагогика, 1987.-160с.

13.Березовин Н.А., Коломинский Я.Л. Учитель и детский коллектив: Психолого-педагогическое исследование.- Минск: Изд-во Белорус. гос. ун-та, 1975.-160с.

14.Диагностика и коррекция психического развития дошкольников.: Учеб. Пособие /Я. Л. Коменский, Е. А. Панько, А. Н. Белоус и др. :под ред Я. Л. Коменского, Е. А. Панько.- МН.: УНIВЕРСIТЭЦКАЕ, 1997 г. – 237 с.

Характеристики работы

Контрольная

Количество страниц: 25

Бесплатная работа

Закрыть

Сахарный диабет

Заказать данную работу можно двумя способами:

  • Позвонить: (097) 844–69–22
  • Заполнить форму заказа:
Не заполнены все поля!
Обязательные поля к заполнению «имя» и одно из полей «телефон» или «email»

Чтобы у вас была возможность удостовериться в наличии вибраной работы, и частично ознакомиться с ее содержанием,ми можем за желанием отправить часть работы бесплатно. Все работы выполнены в формате Word согласно всех всех требований относительно оформления работ.